酵素に限らず，タンパクの生物活性(酵素なら触媒活性)はタンパクの形(コンホメーションと言ってます)で決まります．タンパクのコンホメーションなど全く分からなかった頃からタンパクにある分子が結合すると生物活性が変化する現象は観察され，このような分子をアロステリックエフェクターとよんでました．またグリコーゲンの分解に働くグリコーゲンホスホリラーゼにはホスホリラーゼaとホスホリラーゼbの2種があり，ホスホリラーゼaは常に高活性，ホスホリラーゼbはそのままでは不活性だがAMPというアロステリックエフェクターがあれば活性形になると分かっていました．ホスホリラーゼbにリン酸基が共有結合してホスホリラーゼaになると分かったのがリン酸基の共有結合による活性調節解明の第1号です．一方，グリコーゲンを合成するグリコーゲンシンターゼはリン酸基のない方が高活性，リン酸基の結合したほうが低活性です．あなたの質問にある肝ピルビン酸キナーゼもリン酸基のない方が高活性です．

ある酵素になぜ高活性型と低活性型があるか？ これは酵素タンパクの三次元構造，つまり立体構造を見れば分かります．ヴォート生化学3版（p.495）　またはヴォート基礎生化学（p.291）を見ると，ホスホリラーゼbの不活性状態(T状態といいます)で活性部位を覆っていたペプチドループが高活性のR状態になるときに動いて基質との結合を邪魔しなくなると写真入りで解説してあります．ホスホリラーゼaとbを直接比較した写真は出ていませんが，ホスホリラーゼbにリン酸基が結合してaになるときはT状態からR状態になるときと同様な変化があると書いてあります．グリコーゲンシンターゼがリン酸化で不活性化する話は写真入りで説明するだけの資料がないようです．しかし大腸菌イソクエン酸デヒドロゲナーゼについては，活性部位のSer残基がリン酸化され，そのため基質がつけなくなるとヴォート生化学3版（p.617）またはヴォート基礎生化学（p.328）に書いてあります．

プロテインデータバンク(PDB)には膨大な数のタンパク立体構造データが格納されています．PDB (http://www.rcsb.org/)にアクセスして，あるタンパクのリン酸化型と脱リン酸型の構造，特に活性部位の近辺の構造を比較すれば，活性化，不活性化の秘密が分かるはずです．そのためにはデータベースにアクセスし，同一タンパクのリン酸化型と脱リン酸型の構造をダウンロードし，構造の見れるプログラム例えばRasmol (http://www.bernstein-plus-sons.com/software/rasmol/INSTALL.html)で比較すればよいでしょう．しかしこれには相当なトレーニングが必要です．

なお，あなたの質問にある，フルクトース-2,6-ビスホスファターゼ(フルクトース2,6-ビスリン酸を加水分解する酵素)は，これをつくる6-ホスホフルクト-2-キナーゼと同じタンパクであり，肝酵素のリン酸化型はホスファターゼが活性でキナーゼが不活性，脱リン酸型はキナーゼが活性でホスファターゼが不活性，しかし心筋の酵素は逆です．酵素の話をするときは，どの臓器の酵素か，ということが重要です．